Análisis in silico, estructural y funcionalde la proteína ACE2 en diferentesvertebrados y su relación con SARS-COV-2
DOI:
https://doi.org/10.22497/arnaldoa.311.31108Palabras clave:
coronavirus, receptor, modelamiento por homología, dominios, alfa hélice, hospederosResumen
A finales del 2019, se manifestó una nueva afección respiratoria de carácter infecciosa ubicada en
la provincia de Hubei Wuhan-China causada por el virus SARS-CoV-2. Por otra parte, la enzima
convertidora de angiotensina 2 (ACE2) se identificó rápidamente como el receptor funcional crítico
para el SARS-CoV-2. El estudio de la proteína ACE2 permite determinar los posibles reservorios
que podría tener en la naturaleza coronavirus como SARS-CoV, SARS-CoV-2 entre otros. La
presente investigación tiene como objetivo analizar estructural y funcionalmente la proteína ACE2
en diferentes clases de vertebrados. Para ello se recuperó un total de 35 secuencias aminoacídicas,
realizándose un análisis preliminar con ProtParam, SMART, InterPro y CATHdb. La estructura
secundaria de las proteínas de 10 especies seleccionadas se predijo utilizando la herramienta
PSIPRED. Posteriormente, se modeló la estructura terciaria con MODELLER 10.4 y se realizó la
validación mediante Procheck. El refinamiento se realizó mediante las herramientas ModRefiner
y GalaxyRefine, para la alineación estructural se usó CLICK. Se observó que las propiedades
fisicoquímicas, dominios y funciones de las diferentes clases de vertebrados son muy similares. De
igual forma, se puede observar que la estructura secundaria encontrada con mayor prevalencia en las proteínas fue la alfa hélice. Finalmente, existe una alta conservación en la estructura tridimensional al compararla con la de Homo sapiens. Esta conservación evolutiva denota su importancia para los seres vivos e indica la potencial susceptibilidad de las diferentes especies a los coronavirus mediante el mismo receptor ACE2.
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